阿尔茨海默病的主要特征之一是 β-淀粉样蛋白肽(一种在神经元内部发现的具有许多不同功能的分子)开始错误折叠并积聚。这个最终导致神经元死亡的过程与一系列其他细胞改变有关，因此很难确定它们是原因还是结果。一个例子是解除对一种强啡肽的管制。

强啡肽是人体自身的阿片肽，在许多大脑通路中起着关键作用。它们位于大脑的不同区域，例如海马体、杏仁核或下丘脑，参与记忆过程、情绪控制、压力和疼痛等过程。此外，一些研究表明它们与癫痫、中风、成瘾、抑郁症和精神分裂症有关。

现在，在Computational and Structural Biotechnology Journal上发表的一项研究中，由生物化学与分子生物学系和 UAB 神经科学研究所研究员 Àlex Perálvarez-Marín 领导的研究小组从计算机模型和细胞培养物中研究了哪些相互作用β-淀粉样蛋白肽和大强啡肽之间可能存在，以确定其在β-淀粉样蛋白积累中的作用。

“β-淀粉样肽带负电，强啡肽带正电。由于正负相互作用，而且我们知道这两种肽位于同一位置，我们认为一起研究这两种分子会很有趣”，Perálvarez-Marín 博士解释道。

结果表明，由于大强啡肽的物理化学特性，它的存在除了促进神经保护作用外，还阻碍了淀粉样蛋白相互作用和 β-淀粉样蛋白肽聚集体的形成。此外，得益于计算模型，研究人员能够获得有关哪些强啡肽大区域与 β-淀粉样肽相互作用的线索。Perálvarez-Marín 博士总结说：“从基础研究的角度来看，这项研究打开了一个针对阿尔茨海默病的治疗干预窗口，治疗性肽的设计可能代表阻止淀粉样蛋白聚集现象的进步。”

该文章提出了使用基于大强啡肽的治疗性肽寻找阿尔茨海默病治疗方法的新方法，并提出探索内源性神经肽的具体优势，该神经肽能够穿过血脑屏障到达大脑并防止淀粉样蛋白聚集。